12.06.17 16:00

ERC Consolidator Grant für Dr. Wolfgang Hoyer

Europäisch geförderte Alzheimerforschung an der HHU

Von: Redaktion / Arne Claussen

Im Dezember 2016 erhielt Dr. Wolfgang Hoyer vom Institut für Physikalische Biologie der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf (HHU) und vom Forschungszentrum Jülich einen der begehrten Consolidator Grants des Europäischen Forschungsrats (European Research Council, ERC). Mit rund 2 Millionen Euro Fördermitteln wird Dr. Hoyer mit seinem Team in den kommenden fünf Jahren in Düsseldorf Therapieansätze gegen Proteinverklumpungen erforschen, die Krankheiten wie Alzheimer auslösen können.

Dr. Wolfgang Hoyer. (Foto: HHU / Steffen Köhler)

Bindeproteine (grau) können sogenannte Haarnadelmotive in der Struktur der krankheitsrelevanten Proteine Amylin (Diabetes), Beta-Amyloid (Alzheimer) und Alpha-Synuclein (Parkinson) abschirmen und so deren Verklumpung entgegenwirken. (Abbildung: Wolfgang Hoyer)

Die Alzheimersche Demenz, Parkinson und Diabetes Mellitus Typ-2 werden durch die Verklumpung verschiedener körpereigener Eiweiße, sogenannter Amyloid-Proteine, ausgelöst. Normalerweise harmlose Eiweißmoleküle lagern sich dabei zu Aggregaten und Ablagerungen zusammen, die Nerven- und andere Zellen schädigen. Im Rahmen des Projekts „BETACONTROL“ will Dr. Wolfgang Hoyer dieser unheilvollen Dynamik frühzeitig einen molekularen Riegel vorschieben. Er will mit maßgeschneiderten Molekülen („Bindeproteine“) die für die Aggregation relevanten Protein-Regionen abschirmen. Bei Versuchen im Reagenzglas und an Zellkulturen konnte so bereits die Verklumpung der Proteine Amylin (Diabetes), Amyloid-beta (Alzheimer) und alpha-Synuclein (Parkinson) effektiv blockiert werden.

„Da die Proteinaggregation so vielen Krankheiten zugrunde liegt, bietet deren Erforschung große Chancen“, erklärt Dr. Hoyer „Einmal gefundene Prinzipien können den Schlüssel zum Verständnis und auch zur Therapie einer Reihe von Erkrankungen liefern.“

Im Dezember 2016 wurde Dr. Hoyer ein ERC Consolidator Grant zugesprochen. Ab Juni 2017 führt er seine Forschungen in Düsseldorf durch und wird mithilfe der europäischen Förderung den vielversprechenden Ansatz in großem Maßstab weiterverfolgen. Mit seinem Team hat er zwei Ziele: Zum einen wollen sie mit strukturbiologischen Methoden die grundlegenden Mechanismen der Proteinaggregation sowie die hemmende Wirkung der Bindemoleküle aufklären. Zum anderen wollen sie die therapeutisch interessanten Moleküle weiterentwickeln und weitere Molekülklassen identifizieren, die pathologischer Proteinaggregation entgegenwirken.

Zur Person

Dr. Wolfgang Hoyer (geboren 1975 in Stuttgart) studierte von 1995 bis 2000 Chemie an den Universitäten Münster, York und Zürich. 2004 promovierte er am Max-Planck-Institut (MPI) für Biophysikalische Chemie in Göttingen mit einer Arbeit zu molekularen Ursachen der Parkinson-Krankheit und erforschte anschließend als Postdoc an der Universität Göteborg in Schweden die Inhibition des Amyloid-beta-Proteins, das eine Schlüsselrolle bei der Entstehung der Alzheimerschen Demenz spielt.

Seit 2009 leitet er die Forschergruppe „Bindeproteine für amyloidogene Peptide und Proteine“ am Institut für Physikalische Biologie der HHU sowie am Institute of Complex Systems, Bereich Strukturbiochemie (ICS-6) am Forschungszentrum Jülich (Leitung beider Institute: Prof. Dieter Willbold).

Für seine Forschungen erhielt Dr. Hoyer unter anderem den Ulrich-Hadding-Forschungspreis der HHU und die Otto Hahn Medaille der Max-Planck-Gesellschaft.

ERC Consolidator Grants

Die Grants des European Research Council (Europäischer Forschungsrat) werden im Rahmen des EU-Programms Horizon 2020 vergeben. Sie gehören zu den renommiertesten Forschungspreisen weltweit. Die Consolidator Grants richten sich an Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler, die sieben bis zwölf Jahre nach ihrer Promotion eine vielversprechende wissenschaftliche Erfolgsbilanz und einen exzellenten Forschungsvorschlag vorweisen können. Auf die Ausschreibung, bei der Dr. Hoyer erfolgreich war, haben sich europaweit über 2.300 Wissenschaftlinner und Wissenschaftler beworben, von denen 312 gefördert werden. 

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