Glossar

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ATP-Synthase: Struktur	Weiterführende Literatur zur Strukturaufklärung: J. P. Abrahams et al. (1994) Nature, 370, 621-628 und siehe nächste Spalte
ATP-Synthase: Rotation der Gamma-Untereinheit	(Masasuke Yoshida und Toru Hisabori, Tokyo Institute of Technology)
ATP-Synthase: coiled coil-Struktur (γ-Untereinheit der ATPase)	Die N- und C-terminalen Enden der γ-Untereinheit sind α-Helices, die wie das offene Ende einer Kordel in die zentrale Höhlung des ATP-Synthase-Kopfes hineinragen. Die langen Enden der Helices sind zu einer Superhelix (coiled-coil, s. Allgemeines), umeinander gewunden. Allerdings hängen ungefähr 50% der γ-Untereinheit nach unten aus dem Kopf heraus und bilden einen Anteil des Stiels (stalk, grün). Dieser Teil, zusammen mit δ und ε, entzieht sich der Kristallisation, so dass man deren genaue 3D-Strukturen mit anderen Methoden aufklären muss.
ATP-Synthase: Katalytische Bindung	Die Reaktion der ATP-Bildung aus ADP und anorganischem Phosphat in der katalytischen Bindungsstelle der ATP-Synthase findet in der Umgebung von bestimmten Aminosäureseitenketten statt. Zudem wird das Substrat (ADP) von einigen dieser Seitenketten gebunden und in eine festgelegte Konformation gezwungen. In diesem Milieu kann die ATP-Synthese stattfinden, obgleich das Gleichgewicht im wässrigen Milieu (also z.B. im Reagenzglas) stark auf Seiten der Hydrolyse liegt. Für die Bindung des Substrats und für die Konformationsänderungen in der ATP-Synthase werden die Protonen aus dem Protonengradienten benötigt.
ATP-Synthase: Rotationsenergie	Energie einer mechanischen Drehbewegung (Drehmoment). Bei der ATP-Synthese wird durch den Protonenfluss durch den F0-Komplex die γ-Untereinheit in eine Drehbewegung versetzt. Die Rotation der Gamma-Untereinheit konnte unter Hydrolyse-Bedingungen experimentell beobachtet werden. Diese Drehbewegung soll die Energie zur Konformationsänderung der aktiven Zentren liefern (s. Yoshida et al., 2001, Paper 3). und: R. H. FILLINGAME, W. JIANG AND O. Y. DMITRIEV, The Journal of Experimental Biology 203, 917 (2000)
Allgemein: ATP (Adenosintriphosphat)	Universales Energiespeichermolekül in allen Organismen; Nukleotid aus Adenosin und drei Phosphatresten, die durch Säureanhydridbindungen miteinander verbunden sind. Das α-Phosphat ist mit der Ribose des Adenosins verestert. Durch die Abspaltung der Phosphatreste wird Energie frei, die für andere Reaktionen im Stoffwechsel genutzt wird.
Allgemein: aerobes Leben	Leben unter Veratmung von Sauerstoff (Sauerstoff wird in der Endoxidation der Atmungskette in den Mitochondrien benötigt). Die Endoxidation findet im Komplex 4 der Atmungskette in der inneren Mitochondrienmembran statt. Bild: Mitochondrium im Elektronenmikroskop. Zellatmung siehe http://www.edyounet.de/lernmodule/lehrer/Zellatmung/index.html
Allgemein: β-barrel (Proteine)	Proteinstruktur, bei der durch fortgesetzte β-Faltblattbildung eine faßartige Struktur entsteht. Beispiel s. links: Bacteriochlorophyll Protein a Weitere Beispiele liefern z.B. die Porine.
Allgemein: coiled-coil-Struktur (Proteine)	Proteinstruktur, bei der sich mehrere Proteine mit α-helikaler Struktur so umeinander winden, dass wiederum eine übergeordnete α-Helix (Superhelix) entsteht. Beispiel: www.ibcp.fr/IBCP/fpgd/ presentation.html
Allgemein: Größenordnungen:
Terra	10 hoch 12
Giga	10 hoch 9
Mega	10 hoch 6
Kilo	10 hoch 3
Hekto	10 hoch 2
Deka	10 hoch 1
Dezi	10 hoch minus 1
Zenti	10 hoch minus 2
Milli	10 hoch minus 3
Mikro	10 hoch minus 6
Nano	10 hoch minus 9
Pico	10 hoch minus 12
Femto	10 hoch minus 15
Allgemein: Chemisches Gleichgewicht	Befindet sich eine reversible chemische Reaktion (hier: ATP-Synthese bzw. Hydrolyse) im Zustand des chemischen Gleichgewichts, so entspricht die Rate der ATP-Bildung (Hinreaktion) der ATP-Hydrolyserate (Rückreaktion). Das bedeutet, dass die ATP-Bildung pro Zeit nicht mehr zunimmt, sondern konstant bleibt. Liegt das chem. Gleichgewicht einer reversiblen Reaktion auf Seiten der Hinreaktion, so läuft diese spontan ab und Energie wird frei (exergonische Reaktion). Will man unter diesen Bedingungen die Rückreaktion ablaufen lassen, so muss dem System Energie zugeführt werden (endergonische Reaktion). Das chem. Gleichgewicht für ein und dieselbe Reaktion kann sich je nach Milieubedingungen stark unterscheiden (s. katalytische Bindung).	ADP + Pi <----------> ATP -----------> = Hinreaktion <---------- = Rückreaktion
Allgemein: DCCD	Dicyclohexylcarbodiimid bindet an eine saure Aminosäure (Glutaminsäure) im F0-Teil der ATPase (Proteolipid = Untereinheit c). Durch ein einziges DCCD-Molekül pro 9 bis 12 Proteolipiden wird der Protonenfluss gestoppt.
Allgemein: Ferredoxin	Ferredoxin ist ein 11 kDa großes lösliches Protein mit einem 2Fe-2S-Zentrum. Es nimmt jeweils nur ein Elektron auf und zwar auf der Stromaseite der Thylakoidmembran. Anschließend reduziert es NADP+ zu NADPH durch die Ferredoxin-NADP-Reduktase.
Allgemein: Homodimer	Ein Homodimer ist ein dimeres Molekül, das aus zwei identischen Untereinheiten besteht. (gr. homoios = gleich)
Allgemein: kDa (KiloDalton)	Ein kDa hat 1000 Da. Dalton ist eine Einheit für Atomgewichte, die häufig benutzt wird um das Molekulargewicht großer Moleküle wie z.B von Proteinen zu beschreiben.
Allgemein: Photon	Ein Photon ist ein Quant Strahlungsenergie (= 1 Lichtpartikel). Die Strahlungsenergie eines Photons entspricht seiner Wellenlänge und wird in Joule gemessen.
Allgemein: Protonengradient	Unterschiedliche pH-Werte (neg. dekadischer Logarithmus der Protonenkonzentration) auf den beiden Seiten einer Biomembran. Durch den photosynthetischen Elektronentransport, z.B., wird das Thylakoidlumen um ca. 2 pH Einheiten gegenüber dem Stoma angesäuert. Dadurch entsteht ein Gradient in der Protonenkonzentration (die Protonen werden im Thylakoidinnenraum angesammelt). Dieser Gradient bedeutet gespeicherte Energie, die beim Ausgleich (zurückfließen der Protonen nach außen) frei wird. Hierdurch kann Arbeit geleistet werden (z.B. der Antrieb des "ATP-Karussels" in der ATPase).
Allgemein: proton motive force	Die protonenbewegende Kraft entsteht durch den Delta pH (s. dort) und das Membranpotential. Beide Komponenten sind additiv.
Allgemein: Sekundärstruktur	Die Sekundärstruktur eines Proteins (Beta-Faltblatt oder Alpha-Helix) lässt sich mit etwa 60%iger Wahrscheinlichkeit voraussagen, wenn man die Aminosäuresequenz (Primärstruktur) kennt. Die Alpha-Helix wird durch interne Wasserstoffbrücken zwischen CO- und NH-Gruppen stabilisiert. Das Beta-Faltblatt besteht aus antiparallelen oder parallelen Aminosäureketten, die untereinander durch Wasserstoffbrücken stabilisiert sind. Diese Sekundärstrukturen werden innerhalb eines Proteins durch Schleifen (loops) miteinander verbunden. Beispiel siehe rechts.
Allgemein: Thioredoxin	Thioredoxine sind kleine (12 kD), lösliche Proteine, die eine Redoxreaktion eingehen können, da sie eine Dithiol/Disulfidgruppe im aktiven Zentrum besitzen. Thioredoxin f ist bekannt als ein regulierendes Element der Chloroplasten-ATPase. Oxidiertes Thioredoxin wird durch Ferredoxin in der Elektronentransportkette wieder reduziert.
LHC: Chlorophyll	Der Kopf des Chlorophyllmoleküls ist der entscheidende Teil f�r die Lichtabsorption. Er besteht aus einem Porphyrinring mit einem zentral angeordneten Magnesiumion. An den Kopf ist eine Phytolkette gebunden. Chlorophyll a und b unterscheiden sich in einer der funktionellen Gruppen am Porphyrinring. Diese funktionellen Gruppen sind an der Stelle, die mit R (für Rest) gekennzeichnet ist, mit dem Porphyrinring verknüpft. Clorophyll a ist das Pigment, das unmittelbar an der lichtabhängigen Reaktion beteiligt ist, Chlorophyll b ist ein Hilfspigment, das in höheren Pflanzen Bestandteil der Lichtsammelfallen ist.
LHC: Excitonen	Ein Exciton entspricht einem Quant Anregungsenergie, das von Molekül zu Molekül weitergegeben wird - in Analogie zu einem Photon (s.o.).
LHC: Lutein	Das Xanthophyll Lutein gehört zu den akzessorischen Pigmenten der Antennenkomplexe. Diese dienen zur besseren spektralen Ausnutzung der Lichtenergie, aber auch zum Schutz des Chlorophylls vor Triplettanregungszuständen. Xanthophylle sind oxidierte Derivate der Carotine.
LHC: Membranpool (Plastochinon)	Der Chinonpool in der Thylakoidmembran besteht aus Plastochinon, einem chemischen Stoff, der einen methylierten Benzochinonring enthält und eine lange Kohlenstoff-Seitenkette (Isopren). Die hydrophobe Seitenkette ermöglicht die Verankerung in der Membran. Am Benzochinonring findet die Reduktion zum Chinol statt, wobei Protonen von der Stromaseite her gebunden werden, die bei der Oxidation des Chinols zum Chinon ins Thylakoidlumen freigesetzt werden.
LHC: Menachinon	Menachinon gehört zu der Gruppe der Elektronenüberträger in den Elektronentransportketten von Pflanzen und Bakterien. Es ist auch unter Vitamin K₂ bekannt.
LHC: Ubichinon	Ubichinon (auch UQ genannt oder veraltet Coenzym Q10) ist ein Chinon-Derivat mit lipophiler Isoprenoid-Seitenkette, strukturell verwandt mit Vitamin K und Vitamin E. Die reduzierte, phenolische Form wird Ubihydrochinon oder Ubichinol (kurz QH2) genannt. Q10 wird als Bestandteil von kosmetischen Cremes sowie auch als Nahrungsergänzungsmittel zum Verkauf angeboten (aus Wikipedia).
PSI: β-Carotin	Carotine sind Naturfarbstoffe mit 40 C-Atomen. Sie stammen aus dem Terpenoidstoffwechsel der Pflanzen. Ihren Namen haben sie von der Karotte (lat. carota), die durch β-Carotin orange gefärbt ist. β-Carotin ist die Vorstufe des Vitamin A. In Pflanzen nehmen Carotinoide als akzessorische (Begleit-)Pigmente an der Photosynthese teil.
PSI: FeS-Cluster	FeS-Cluster oder Eisen-Schwefel-Zentren sind Komplexe aus Eisen und Schwefel, die als Cofaktoren an Enzymreaktionen teilnehmen. Am häufigsten kommen 4Fe-4S und 2Fe-2S-zentren vor. Sie sind am stabilsten. Aber es gibt auch andere Kombinationen, beispielsweise in Bakteriellen Enzymen. Im Bild ist das 2Fe-2S-Zentrum aus dem Rieske-Protein des Cytochromb6f-Komplexes gezeigt.
PSI: Phyllochinon	Phyllochinon ist auch als Vitamin K1 bekannt. Es kommt in den Chloroplasten grüner Pflanzen und in einigen Bakterien vor und ist dort Bestandteil des Photosyntheseapparates. Im menschlichen Organismus ist Vitamin K an der Synthese einiger Blutgerinnungsfaktoren in der Leber beteiligt. Es kann nur mit Hilfe der Gallensäure aus der Nahrung resorbiert werden.
PSII: Phaeophytin	Chlorophyllmolekül ohne zentrales Mg-Ion
Cyt.b6f: Cytochrome	Cytochrome sind ähnlich wie die Ferredoxine evolutionsbiologisch sehr alte Proteine. Sie kommen ubiquitär in allen Organismen vor. Es gibt etwa 50 verschiedene Typen, die sich in ihrer Hämgruppe oder in dem umgebenden Apoprotein unterscheiden. Cytochrome sind farbige Proteine (griech. chromos = Farbe), da sie den roten Blutfarbstoff Häm als prosthetische Gruppe tragen. Dieser enthält im Zentrum ein Eisenatom. Das Eisenion wechselt bei der Übertragung von Reduktionsäquivalenten seine Oxidationszahl. Cytochrome sind also Elektronenüberträger. Sie kommen in Mitochondrien und Chloroplasten vor und sind dort an den Elektronentransportketten beteiligt.
Cyt.b6f: Häm	Der rote Blutfarbstoff Häm ist nicht nur im Hämoglobin enthalten, sondern auch die prosthetische Gruppe der Cytochrome. Häm besteht aus einem Porphyrinringsystem wie das Chlorophyll, mit dem Unterschied des zentralen Metallions, das bei Chlorophyll ein Magnesiumatom ist, bei Häm aber ein Eisenatom. Das Eisenion wechselt bei der Übertragung von Reduktionsäquivalenten seine Oxidationszahl. Verschiedene Häme unterscheiden sich durch die Liganden am Ringsystem. Die Abbildung zeigt Häm b, das als prosthetische Gruppe des Hämoglobins fungiert.
Cyt.b6f: Plastocyanin	Plastocyanin gehört zu den Kupfer enthaltenden Proteinen, daher erscheint es blau. Es kommt in photosynthetisierenden Organismen vor (Pflanzen, Cyanobakterien und Algen), wo es als Elektronenüberträger in den Elektronentransportketten wirkt. Anders als die großen Membranproteine, findet man es im Lumen der Thylakoide, es ist also nicht membrangebunden. Plastocyanin aus Spinat (Bild) besteht aus 99 Aminosäuren, die hauptsächlich als β-barrel vorliegen und bindet im Zentrum ein Kupferion, das ein Elektron aufnehmen kann.