Die Arbeitsgruppe "Therapie und Diagnose der Alzheimerschen Demenz" des Instituts für Komplexe Systeme (ICS-6: Strukturbiochemie)

Aufgrund des Kooperationsvertrages zwischen der Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf und des Forschungszentrums Jülich wird der Beschäftigungsort Jülich sein.

Wir interessieren uns für die Diagnose und Therapie der Alzheimerschen Demenz (AD). Die In der Pathogenese der AD spielen aggregierende Proteine, wie das Amyloid-β-Peptid (Aβ), eine entscheidende Rolle. Inhibierung der Amyloid-Aggregation oder das Auflösen bestehender amyloider Ablagerungen im Gehirn scheinen verschiedenen Studien zufolge ein bedeutendes Ziel für die Therapie der Krankheit.

Im Rahmen der Master-/Diplomarbeit sollen mittels Phagendisplay Peptide selektioniert werden, die spezifisch an bestimmte amyloide Spezies binden. Die Auswirkung der Peptide auf die Proteinaggregation sollen anschließend in vitro charakterisiert werden. Die Charakterisierung erfolgt mittels verschiedener biochemischer und biophysikalischer Methoden und in Zellkultur.

Literaturbeispiel: Funke et al., Oral Treatment with the D-Enantiomeric Peptide D3 Improves Pathology and Behavior of Alzheimer's disease Transgenic Mice. ACS Chem. Neurosci. 1, 639-648 (2010).

Wir erwarten von unserem zukünftigen Mitarbeiter einen selbständigen und sorgfältigen Arbeitsstil. Wir suchen Bewerber mit einem hohen Maß an Einsatzbereitschaft, Spaß an der wissenschaftlichen Arbeit, Motivation und Teamgeist.

Wünschenswert wären Erfahrungen mit molekularbiologischen, biochemischen und biophysikalischen Techniken, Phagendisplay und/oder Zellkultur, z.B. in Praktika.

Wir bieten fundierte Betreuung und ein hervorragend ausgestattetes Labor im Forschungszentrum Jülich.

Für Informationen steht ihnen Frau Dr. Aileen Funke, Tel. 02461-61-6940, zur Verfügung. Ihre Bewerbung mit den üblichen Unterlagen richten Sie bitte per Email an: 

a.funke|a|fz-juelich.de

Dr. Aileen Funke
Forschungszentrum Jülich, ICS-6
Wilhelm-Johnen-Str., 52425 Jülich

Arbeitsgruppe "Engineered binding proteins to amyloidogenic peptides and proteins" am Institut für Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universiät Düsseldorf

Wir erforschen die in vitro Aggregation von Proteinen, die an neurodegenerativen Krankheiten wie der Alzheimer-Demenz, beteiligt sind. Bei der Alzheimer-Krankheit können insbesondere Aggregate von zwei Proteinen, Amyloid-beta und tau, im Gehirn nachgewiesen werden. Diese Proteine treten nicht nur als große fibrilläre Strukturen im Gehirn auf, sondern auch als kleinere Aggregate, sogenannte Oligomere oder auch Dimere. Oligomere oder Dimere sind dabei vermutlich die neurotoxische Spezies.

In dieser Arbeit soll ein künstliches Konstrukt des Amyloid-beta-Proteins in Bakterien exprimiert werden. Die anschließende Reinigung aus den Zellen mit Hilfe von Affinitäts- und Größen-ausschlusschromatographie soll optimiert werden. Im Anschluss soll das erhaltene Protein mit biophysikalischen Methoden charakterisiert werden.

Wir erwarten von unserem zukünftigen Teammitglied selbstständiges und sorgfältiges arbeiten, außerordentliches Engagement und Interesse an der wissenschaftlichen Arbeit. Erfahrungen in mikrobiologischen Arbeiten und Proteinreinigung sind von Nutzen.

Wir bieten eine fundierte Betreuung und ein sehr gut ausgestattetes Labor.

Für weitere Informationen und Ihre Bewerbung (Lebenslauf, Notenübersicht des Studiums) richten Sie sich bitte an:

Dr. Wolfgang Hoyer
Physikalische Biologie, Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf
wolfgang.hoyer|a|uni-duesseldorf.de
0211/ 81-15153